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關(guān)于“影響酶促反應(yīng)速度的因素”的內(nèi)容，小編為大家整理如下：

（1）酶濃度

在酶促反應(yīng)體系中，若所用的酶制品中不含抑制物，作用物的濃度又足夠大，使酶達到飽和，則反應(yīng)速度與酶濃度成正比。

（2）底物濃度

在酶促反應(yīng)中，底物濃度與反應(yīng)速度呈雙曲線型。底物濃度很低時，反應(yīng)速度隨底物濃度增加而上升，而當?shù)孜餄舛壤^續(xù)增加，一旦底物濃度達到相當高時，反應(yīng)速度不再上升，達到極限最大值，稱最大反應(yīng)速度（Vmax）。當反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度為Km值，Km值亦稱米氏常數(shù)，為酶的特征性常數(shù)。不同的酶Km值不同，同一種酶對不同作用物有不同的Km值。

（3）溫度

酶對溫度的變化極敏感。若自低溫開始，逐漸增高溫度，則酶反應(yīng)速度也隨之增加。但到達某一溫度后，繼續(xù)增加溫度，酶反應(yīng)速度反而下降。這是因為溫度對酶促反應(yīng)有雙重影響。高溫度一方面可加速反應(yīng)的進行，另一方面又能加速酶變性而減少有活性酶的數(shù)量，降低催化作用。當兩種影響適當時，即既不因溫度過高而引起酶損害，也不因過低而延緩反應(yīng)進行時，反應(yīng)速度最快，此時的溫度即為酶的最適溫度。溫血動物組織中，酶的最適溫度一般在37～40℃之間。酶的最適溫度與酶反應(yīng)時間有關(guān)。若酶反應(yīng)進行的時間短暫，則其最適溫度可能比反應(yīng)進行時間較長者高。

（4）pH

酶活性受其所在環(huán)境pH的影響而有顯著差異。其原因是酶的催化作用主要決定于活性中心及一些必需基團的解離狀態(tài)，有的需呈正離子狀態(tài)，有的需呈負離子狀態(tài)，有的則應(yīng)處于不解離狀態(tài)，這就需要一定的pH環(huán)境使各必需基團處于適當?shù)慕怆x狀態(tài)，使酶發(fā)揮最大活性。通常只在某一pH時，其活性最大，此pH值稱為酶的最適pH。

以上就是關(guān)于“影響酶促反應(yīng)速度的因素”的內(nèi)容。

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